Pepwerk · Zugangsprüfung
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Peptid-Profil
TB-500 ist das aktive Heptapeptid-Fragment von Thymosin Beta-4 — nicht identisch, aber strukturell verwandt. Molekulare Unterschiede, G-Aktin-Bindungsdomäne und Forschungsrelevanz im Vergleich.
Thymosin Beta-4 (Tβ4) ist ein natürlich vorkommendes Polypeptid aus 43 Aminosäuren das in nahezu allen Geweben und Zellen des menschlichen Organismus vorkommt. Es wurde 1966 erstmals aus dem Kalbsthymus isoliert und ist eines der am häufigsten vorkommenden intrazellulären Peptide mit Konzentrationen von bis zu 0,5 mM in Blutplättchen.
Die primäre biochemische Funktion von Tβ4 ist die Sequestierung von G-Aktin (monomerem Aktin) — es bindet G-Aktin mit hoher Affinität und reguliert damit das Gleichgewicht zwischen G-Aktin und F-Aktin (filamentöses Aktin) in der Zelle.
TB-500 (Ac-LKKTETQ-NH₂) ist ein synthetisches Heptapeptid das der G-Aktin-Bindungsdomäne von Thymosin Beta-4 entspricht — den Aminosäureresten 17 bis 23 der Tβ4-Sequenz. Es ist N-terminal acetyliert und C-terminal amidiert.
Wichtig
TB-500 ist nicht identisch mit Thymosin Beta-4. Es ist das isolierte aktive Fragment der G-Aktin-Bindungsdomäne. Die biochemischen Eigenschaften der beiden Verbindungen überlappen sich, sind aber nicht deckungsgleich.
Die Sequenz LKKTETQ entspricht dem zentralen Motiv der G-Aktin-Bindungsdomäne in Thymosin Beta-4. Diese Region ist für die Interaktion mit G-Aktin verantwortlich — das Peptid bindet an die Aktin-Untereinheit und verhindert ihre Polymerisation zu F-Aktin.
In Zellkultursystemen moduliert TB-500 die Aktin-Dynamik und beeinflusst damit zelluläre Prozesse die von der Zytoskelett-Organisation abhängen — darunter Zellmigration, Zelladhäsion und intrazellulärer Transport.
Hinweis
Dieser Artikel dient ausschließlich der wissenschaftlichen Information. Er stellt keine medizinische Beratung dar. TB-500 ist kein zugelassenes Arzneimittel und ausschließlich für Forschungszwecke in autorisierten Laborumgebungen bestimmt.