Was ist BPC-157?
BPC-157 (Body Protection Compound-157) ist ein synthetisches Pentadecapeptid mit der Aminosäuresequenz GEPPPGKPADDAGLV. Es besteht aus 15 Aminosäuren (CAS: 137525-51-0, MW: 1419,56 g/mol) und wurde ursprünglich aus humanem Magensaft isoliert. Der hohe Prolingehalt — vier der fünfzehn Aminosäuren sind Prolin — verleiht BPC-157 eine außergewöhnliche Resistenz gegenüber enzymatischer Degradation (Proteolyse).
| Parameter |
Wert |
| Sequenz |
GEPPPGKPADDAGLV |
| Aminosäuren |
15 (Pentadecapeptid) |
| Molekulargewicht |
1419,56 g/mol |
| CAS-Nummer |
137525-51-0 |
| Besonderheit |
4/15 Aminosäuren sind Prolin → hohe Proteolysestabilität |
Forschungshistorie
BPC-157 wurde in den 1990er Jahren von der Forschungsgruppe um Professor Predrag Sikiric an der Universität Zagreb (Kroatien) synthetisiert und charakterisiert. Es ist ein partielles Sequenzanalogon des „Body Protection Compound“ — eines natürlich vorkommenden Proteins im humanen Magensaft.
Seitdem wurde BPC-157 in einer Vielzahl von präklinischen In-vitro- und In-vivo-Studien untersucht. Die Publikationsbasis umfasst mehrere hundert Peer-reviewed Artikel, überwiegend aus der kroatischen Forschungsgruppe sowie zunehmend aus unabhängigen Laboren weltweit.
Forschungskontext
Alle publizierten Daten zu BPC-157 stammen aus präklinischen In-vitro- und In-vivo-Modellen. Es existieren keine klinischen Phase-II- oder Phase-III-Studien. BPC-157 ist kein zugelassenes Arzneimittel und ausschließlich für Forschungszwecke bestimmt.
Dokumentierte Forschungsbereiche
In präklinischen Modellen wurde BPC-157 in folgenden Forschungsbereichen untersucht:
- →VEGFR2-Signaltransduktion — Angiogenese-Signalwege in Endothelzellkulturen
- →NO-Signalsystem — eNOS-Expressionsanalysen und NO-Modulation
- →Fibroblastenmigration — Scratch-Assays in Fibroblastenkulturen
- →Gastrointestinale Modelle — Magenepithelzell-Zellkulturen
- →Muskuloskeletale Modelle — Sehnen- und Knorpelzellkulturen in vitro
Molekulare Stabilität
Die außergewöhnliche Proteolysestabilität von BPC-157 ist eine der wissenschaftlich interessantesten Eigenschaften des Peptids. Prolin unterbricht die reguläre Helix-Struktur von Peptidketten und macht die Peptidbindungen an diesen Stellen für viele Proteasen schwerer zugänglich.
Mit vier Prolinresten auf fünfzehn Aminosäuren — einem Prolingehalt von 26,7% — zeigt BPC-157 eine deutlich höhere Stabilität gegenüber gastrointestinalen und serischen Proteasen als die meisten anderen linearen Peptide vergleichbarer Länge. Dies macht es zu einem analytisch interessanten Modellpeptid für Stabilitätsstudien.